In biochimica la regolazione allosterica è la regolazione di un enzima o di una proteina mediata da una molecola detta effettore, che svolge tale funzione legandosi presso il sito allosterico. Un enzima dotato di siti allosterici è detto enzima allosterico e il legame che lo unisce all'effettore (o modulatore allosterico) è reversibile, non covalente: esso consente all'enzima di passare dalla forma inattiva a quella attiva. Gli enzimi allosterici generalmente sono più grandi e complessi rispetto agli enzimi non regolatori e, solitamente, nei sistemi multienzimatici, il primo enzima della via metabolica è proprio un enzima allosterico.
Questi enzimi non seguono la cinetica di Michaelis-Menten: essi infatti hanno curve di velocità con andamento sigmoide, che riflette la presenza di interazioni cooperative tra le diverse subunità dell'enzima stesso. Gli effettori allosterici non modificano la velocità massima, mentre modificano la km, riducendola in caso di effettore positivo o aumentandola, se l'effettore è negativo.
Le macromolecole sottoposte a regolazione allosterica presentano solitamente una struttura quaternaria e, su ogni subunità, presentano un sito allosterico. Il legame dell'effettore presso tali siti è in grado di modificare leggermente la struttura terziaria dell'enzima e quindi di variare la sua affinità per il substrato, consentendo di incrementare o di ridurre l'attività catalitica a seconda delle esigenze della cellula.
Gli effettori che intensificano l'attivazione della proteina vengono detti attivatori allosterici, quelli che al contrario diminuiscono l'attivazione della proteina sono gli inibitori allosterici. Gli effettori possono essere effettori omotropi o eterotropi a seconda che presentino o meno la stessa natura chimica del substrato dell'enzima. A volte la regolazione allosterica può fungere da controllo retroattivo (a feedback negativo) quando l'effettore allosterico inibitore è rappresentato dal prodotto della reazione enzimatica.
Il termine allosteria deriva dal greco allos, cioè "altro", e stereos, "struttura, solido", in riferimento alla separazione del sito allosterico di una proteina dal suo sito attivo.
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